Hemoglobine is een geconjugeerd eiwit dat als dragereiwit voor het CO2- en O2 fungeert. Een molecule hemoglobine bestaat uit twee paar polypeptideketens en vier haemgroepen, die elk 1 ijzerion bevat.
Het haem bindt op reversibele manier met een molecule zuurstof of koolstofdioxide. De belangrijkste functie van hemoglobine is transport van zuurstof van de longen, waar de zuurstofspanning hoog is, naar de weefsels, waar de zuurstofspanning laag is.
Het hemoglobine dat geen zuurstofmolecule heeft gebonden, noemt men het gereduceerd hemoglobine (Hb). Wanneer elke haemgroep een zuurstofmolecule heeft gebonden, spreekt men van oxyhemoglobine (HbO2). Bij zowel het Hb als het HbO2 blijft het ijzer in gereduceerde vorm (Fe(II)). Wanneer het ijzer geoxideerd (Fe(III)) wordt, wordt het methemoglobine (hemiglobine, Hi) gevormd en verliest de molecule zijn capaciteit om zuurstof of koolstofdioxide te binden. Dit methemoglobine zal verder afgebroken worden.
Bron: website laboratorium Virga Jesse Ziekenhuis, Hasselt

540831 - 540842 B 150 Doseren van methemoglobine #(Maximum 1) (Cumulregel 334)
Bron: RIZIV website op 22/03/2026